Delen:
Onderzoekers Alzheimerplaques beschermen de hersenen tegen infecties
Experts over de hele wereld proberen de ziekte van Alzheimer beter te begrijpen om effectievere manieren te vinden om dit te behandelen en te voorkomen. Onderzoekers hebben nu ontdekt dat een eiwitfragment dat wordt gevonden in de ziekte van Alzheimer, kleverige plaques rond de neuronen in onze hersenen kan vormen, maar het kan ook gunstige effecten hebben op onze gezondheid. Bèta-amyloïde (ß-amyloïde) lijkt onze hersenen te beschermen tegen sommige pathogenen.
Degeneratieve ziekten vormen een grote bedreiging voor onze gezondheid. Onderzoekers van het Massachusetts General Hospital (MGH) hebben nu in één onderzoek ontdekt dat de klassieke schurk van de ziekte van Alzheimer, een eiwitfragment genaamd ß-amyloïde, niet alleen negatief is Heeft effecten op lichaam en geest. Hoewel het eiwitfragment onze neuronen verstikt, lijkt het ons brein ook tegen ziekteverwekkers te beschermen. De artsen publiceerden de resultaten van hun studie in het tijdschrift "Science Translational Medicine".
Alzheimer is een ernstige aandoening die leidt tot het verlies van cognitieve vaardigheden. De ziekte veroorzaakt plakkerige plaques rond de neuronen in onze hersenen. Deze afzettingen lijken niet alleen negatieve effecten te hebben. (Afbeelding: Juan Gärtner / fotolia.com) Onderzoek naar wormen en muizen levert verbluffende resultaten op
Bij de ziekte van Alzheimer vormt het ß-amyloïde eiwitfragment plakkerige plaques rond de neuronen van onze hersenen, verklaren de artsen. Een nieuwe studie over muizen en wormen ondersteunt de zeer controversiële hypothese dat deze plaques ook gunstige effecten op ons lichaam kunnen hebben. Blijkbaar kunnen deze afzettingen ons brein beschermen tegen de dreiging van ziekteverwekkers, leggen de auteurs uit. De bevindingen van de studie kunnen nieuwe manieren bieden om dodelijke degeneratieve ziekten in de toekomst te voorkomen, zeggen de experts. Beta-amyloïde afzettingen kunnen naast de hersenen ook vele andere organen beschadigen, waaronder het hart, de lever en de nieren, zegt neurowetenschapper Rudolph Tanzi van het Massachusetts General Hospital.
ß-amyloid 100 keer dodelijker dan penicilline voor sommige microben
Zes jaar geleden besloten Tanzi en neurowetenschapper Robert D. Moir te testen of β-amyloïde zich op dezelfde manier gedraagt als een klasse van eiwitten met bekende positieve eigenschappen (antimicrobiële peptiden of AMP's genoemd). Sommige AMP's vormen ook vezels rond cellen, maar ze gebruiken ze om microben door het lichaam te vangen en te doden. Om te zien of ß-amyloïde op een vergelijkbare manier werkt, testte het team in laboratoriumschillen de reactie met een aantal verschillende microben. Deze omvatten bijvoorbeeld Candida albicans, bacteriën zoals Escherichia coli en verschillende stammen van streptokokken, leggen de auteurs uit. Het kwaadaardige eiwit was net zo giftig voor veel pathogenen als de positieve AMP's. In feite was het meer dan 100 keer dodelijker dan penicilline tegen sommige microben, zegt Moir van Massachusetts General Hospital.
Studie: bij dieren beschermt bèta-amyloïde feitelijk tegen pathogenen
Voor de eerste keer in dieren laat de nieuwe studie zien dat bèta-amyloïde daadwerkelijk kan beschermen tegen ziekteverwekkers, zegt Tanzi. Onderzoekers gebruikten muizen die genetisch gemanipuleerd waren om overtollige niveaus van de menselijke versie van β-amyloïde te produceren. Toen injecteerden de wetenschappers het brein van de Salmonella-bacterie. Deze zouden normaal een infectie moeten veroorzaken, zeggen de experts. De artsen observeerden vervolgens of de muizen met extra ß-amyloïde een betere afweer hadden tegen de microben. Alle testmuizen stierven binnen 96 uur. Er werd echter vastgesteld dat muizen met menselijk amyloïde minder gewicht verloren, minder bacteriën in hun hersenen hadden en tot 30 uur langer leefden, verklaren de onderzoekers. Vervolgens testten de wetenschappers hun hypothese op de worm Caenorhabditis elegans. Wormen met een stam genetisch gemanipuleerd ß-amyloïde in hun darm overleefden tot 3 dagen langer na blootstelling aan salmonella en gist, voeg de artsen toe.
Amyloïde plaques kunnen zich gedragen als een antimicrobieel peptide
Oudere muizen produceren meestal geen amyloïde plaques later in het leven. Jonge muizen vormen echter zulke plakkerige afzettingen onmiddellijk na Salmonella-infectie, zegt Tanzi. Het feit dat amyloïde zich als een antimicrobieel peptide kan gedragen, is echt verrassend en zou mogelijk een nieuw perspectief op de ziekte van Alzheimer kunnen openen. Misschien zou een microbieel pathogeen de vorming van plaques in de ziekte van Alzheimer kunnen veroorzaken. Om duidelijkheid te scheppen, zouden artsen het hersenweefsel moeten bestuderen van veel mensen die eerder aan de ziekte van Alzheimer zijn overleden, leggen de onderzoekers uit. Dan zouden ze op zoek moeten naar verschillende pathogenen en bepalen of de microben omringd zijn door zogenaamde amyloïde plaques, voegt Dr. Tanzi toegevoegd.
Tientallen eerdere onderzoeken hadden al gezocht naar infectieuze stoffen die Alzheimer zouden kunnen veroorzaken. Deze onderzoeken waren niet systematisch genoeg om een echte boosdoener te identificeren, legt Tanzi uit. Als wetenschappers vinden dat bepaalde microben in het menselijk brein fungeren als een trigger voor amyloïde afzetting, dan kunnen antilichamen worden ontwikkeld die speciaal zijn ontworpen om deze reactie te voorkomen. Als ß-amyloïde een belangrijke beschermende functie vervult in onze hersenen, kan het zinvol zijn om het eiwitfragment zoals cholesterol te behandelen, zeggen de experts. Cholesterol is nodig voor alle cellen, maar met een hoog cholesterolgehalte kan dit gevaarlijke gevolgen hebben voor ons lichaam. Dus misschien moet bèta-amyloïde alleen worden vertraagd en gecontroleerd, maar op geen enkele manier volledig vernietigd, speculeren de auteurs. (As)